« Substrat enzymatique » : différence entre les versions
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En [[biochimie]], un '''substrat enzymatique''' est une molécule qui subit l'action d'une [[enzyme]]<ref>http://www.chusa.jussieu.fr/disc/bio_cell/PCEM1/Cours/FCess_Enzymo_2006.pdf</ref>. Les enzymes catalysent des réactions chimiques dont les substrats font partie. Dans le cas d'un seul substrat, ceci s'attache au [[site actif]] de l'enzyme et un complexe enzyme-substrat se forme. Le substrat se mue en un ou plusieurs produits, qui se dégageront du site actif, dorénavant libre à accepter un autre molécule de substrat. |
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[[Fichier:Enzyme-substrate complex.png|vignette|Complexe de substrat enzymatique]] |
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En [[enzymologie]], on désigne par '''substrat enzymatique''' toute [[molécule]] subissant une [[réaction chimique]] catalysée par une [[enzyme]]<ref>http://www.chusa.jussieu.fr/disc/bio_cell/PCEM1/Cours/FCess_Enzymo_2006.pdf</ref> (ex : l'[[amidon]] est [[Hydrolyse|hydrolysé]] par l'[[amylase]] en [[glucose]]). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simples (ex. : [[catalase]] dismutant du [[peroxyde d'hydrogène]]). Par convention : |
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* Est appelée '''substrat''' la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la [[catalyse enzymatique]] par fixation dans le [[site actif]] de l'enzyme (ex. : dans le cas de l'amidon hydrolysé par l'amylase, l'eau ne sera pas considérée comme substrat de l'enzyme au contraire de l'amidon ou du [[glycogène]]). |
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* Est appelé '''[[réactif (chimie)|réactif]]''' une molécule réagissant avec le substrat et entrant dans le bilan de l'équation chimique finale. |
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* Est appelé '''produit de réaction''', ou encore '''produits''', la ou les molécule(s) libérée(s) par l'enzyme après catalyse. |
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{{Centrer|1=<math>\begin{matrix} & {}_{\rm{Enzyme}} & \\ \mathrm{Substrat(s)} & \overrightarrow{\qquad\qquad\qquad} & \mathrm{Produit(s)}\ \\\end{matrix}</math><br><math>\begin{matrix} & {}_{\rm{Amylase}} & \\ \mathrm{Amidon} & \overrightarrow{\qquad\qquad\qquad} & \mathrm{Glucose}\ \\\end{matrix}</math>}} |
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:''' E + S ⇌ ES → E + P''' |
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Lorsque l'enzyme se lie à son substrat, on parle de formation d'un ''complexe enzyme-substrat''. Il en résulte un changement de conformation de l'enzyme qui peut déboucher : |
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* soit directement sur la catalyse de la réaction chimique ; |
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* soit révéler le site de fixation d'un cofacteur qui permettra le changement de conformation finale et la catalyse de la réaction. |
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La réaction s'achève avec la libération des [[Produit de réaction|produits de réaction]]. |
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Éventuellement l'[[enzyme]] peut être associée à un [[groupement prosthétique]]s (ex : [[Acétyl-coenzyme A|coenzyme A]], métalloenzymes, etc) qui réagit dans la réaction catalysée. Il existe une classe particulière de réactifs appelés [[Cofacteur (biochimie)|cofacteur]]s, impliqués dans la réaction mais n'entrant pas dans le bilan final de réaction d'une voie métabolique puisqu'ils sont recyclés (ex : [[NADPH]]). |
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Il importe de noter que les substrats [[in vitro|en éprouvette]] n'imitent pas forcément les substrats indigènes et corporels de l'enzymes en vie. C'est-à-dire que les enzymes n'effectuent pas nécessairement toutes les réactions dans le corps qui sont possibles dans le laboratoire. Par exemple, alors que l'hydrolase d'amide d'acide gras (HAAG) est capable d'[[hydrolyse|hydrolyser]] (''défaire à l'eau'') les [[endocannabinoïde]]s de [[2-arachidonylglycérol]] et de l'[[anandamide]] à des taux comparables dans le laboratoire, le dérangement génétique ou pharmacologique de l'HAAG élève ce dernier mais pas le premier, suggérant que le 2-AG n'est pas un substrat de l'HAAG dans le vivant. |
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| ⚫ | Tandis que les étapes de liaison (première étape) et de libération (dernière étape) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de [[chymosine]] et [[catalase]] mentionnées ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la [[voie métabolique]] de la [[glycolyse]]). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la [[vitesse de réaction]] s'accroît jusqu'à ce que la concentration en enzyme devienne le [[facteur limitant]]<ref>point 3, http://biochimej.univ-angers.fr/Page2/COURS/4EnzymologieLicence/1COURS1/111Cours.html#ComplexeES</ref>. |
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Dernière version du 10 mai 2024 à 11:14
Pour les articles homonymes, voir Substrat.
En enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme[1] (ex : l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simples (ex. : catalase dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention :
- Est appelée substrat la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le site actif de l'enzyme (ex. : dans le cas de l'amidon hydrolysé par l'amylase, l'eau ne sera pas considérée comme substrat de l'enzyme au contraire de l'amidon ou du glycogène).
- Est appelé réactif une molécule réagissant avec le substrat et entrant dans le bilan de l'équation chimique finale.
- Est appelé produit de réaction, ou encore produits, la ou les molécule(s) libérée(s) par l'enzyme après catalyse.
Lorsque l'enzyme se lie à son substrat, on parle de formation d'un complexe enzyme-substrat. Il en résulte un changement de conformation de l'enzyme qui peut déboucher :
- soit directement sur la catalyse de la réaction chimique ;
- soit révéler le site de fixation d'un cofacteur qui permettra le changement de conformation finale et la catalyse de la réaction.
La réaction s'achève avec la libération des produits de réaction.
Éventuellement l'enzyme peut être associée à un groupement prosthétiques (ex : coenzyme A, métalloenzymes, etc) qui réagit dans la réaction catalysée. Il existe une classe particulière de réactifs appelés cofacteurs, impliqués dans la réaction mais n'entrant pas dans le bilan final de réaction d'une voie métabolique puisqu'ils sont recyclés (ex : NADPH).
Tandis que les étapes de liaison (première étape) et de libération (dernière étape) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de chymosine et catalase mentionnées ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la voie métabolique de la glycolyse). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la vitesse de réaction s'accroît jusqu'à ce que la concentration en enzyme devienne le facteur limitant[2].
