« Pectinase » : différence entre les versions
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* aux jus de fruits pour les [[Clarification|clarifier]] car le trouble de certain jus de fruits est dû à la présence de pectines<ref>La biologie de A à Z, 1100 entrées et des conseils pour réviser, Bill Indge Dunod, 2007</ref>. |
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Étant une enzyme, la pectinase est également une [[protéine]] sécrétée par divers micro-organismes et pouvant être dénaturée par l'action néfaste d'une trop grande ou trop faible [[température]] ou de trop grandes [[acide|acidités]] ou [[Base (chimie)|alcalinités]]. Son [[potentiel hydrogène|pH]] d'efficacité maximale se situe entre 4,0 et 5,0. Sa température d'efficacité maximale se situe entre 45 et 50 [[Degré Celsius|degrés Celsius]]. |
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Version du 27 juillet 2014 à 14:23
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Pectinase est un terme générique désignant des enzymes capables de décomposer la pectine, polysaccharide présent dans les parois cellulaires des plantes. L'une des pectinases les plus étudiées, et les plus utilisées commercialement est la polygalacturonase.
Utilisation
La pectinase peut-être utilisée, liée à la cellulase, pour obtenir des protoplastes à partir de cellules végétales. En agroalimentaire, elle est aussi ajoutée :
- aux fruits, comme le cassis, pour augmenter la quantité de jus de fruits obtenu ;
- aux jus de fruits pour les clarifier car le trouble de certain jus de fruits est dû à la présence de pectines[1].
Explication
La paroi squelettique étant constituée de pectine (et de cellulose) la pectinase va décomposer la pectine et, se faisant, libérera les cellules végétales de la paroi squelettique.
Propriétés protéiniques
Étant une enzyme, la pectinase est également une protéine sécrétée par divers micro-organismes et pouvant être dénaturée par l'action néfaste d'une trop grande ou trop faible température ou de trop grandes acidités ou alcalinités. Son pH d'efficacité maximale se situe entre 4,0 et 5,0. Sa température d'efficacité maximale se situe entre 45 et 50 degrés Celsius.
Références
- La biologie de A à Z, 1100 entrées et des conseils pour réviser, Bill Indge Dunod, 2007
