« Substrat enzymatique » : différence entre les versions
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En [[biochimie]], un '''substrat enzymatique''' est une [[molécule]] utilisée comme réactif de départ dans une [[réaction chimique]] catalysée par une [[enzyme]] (comme l'[[amidon]] pour l'[[amylase]]). Le ou les substrats se fixent dans le [[site actif]] de l'enzyme dans une géométrie qui favorise leur réaction, transformation ou dégradation. Les molécules libérées par l'enzyme après réaction des substrats sont appelées les produits. |
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Version du 23 mai 2016 à 11:16
Pour les articles homonymes, voir substrat.
En biochimie, un substrat enzymatique est une molécule utilisée comme réactif de départ dans une réaction chimique catalysée par une enzyme (comme l'amidon pour l'amylase). Le ou les substrats se fixent dans le site actif de l'enzyme dans une géométrie qui favorise leur réaction, transformation ou dégradation. Les molécules libérées par l'enzyme après réaction des substrats sont appelées les produits.
En chimie, le substrat dans une réaction est la substance qui réagit avec un réactif pour former le(s) produit(s).
Substrat + Réactif(s) → Produits
En chimie organique et en biochimie, le substrat (ou les réactifs) est organique. En enzymologie, le réactif est une enzyme (protéine catalysant une réaction biochimique) éventuellement associé à des cofacteurs (ion métallique ou calcium, NADPH, coenzyme A...) et le substrat enzymatique est typiquement un peptide (clivé ou modifié à un site spécifique [séquence d'amino-acides]), un cofacteur, une sonde fluorescente,...
Description
Un substrat enzymatique est une molécule qui subit l'action d'une enzyme[1]. Les enzymes catalysent des réactions chimiques dont les substrats font partie. Dans le cas d'un seul substrat, ceci s'attache au site actif de l'enzyme et un complexe enzyme-substrat se forme. Le substrat se mue en un ou plusieurs produits, qui se dégageront du site actif, dorénavant libre à accepter un autre molécule de substrat.
- E + S ⇌ ES → E + P
Tandis que les étapes de liaison (première étape) et libération (troisième) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de chymosine et catalase mentionnés ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la voie métabolique de la glycolyse). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la vitesse de réaction monte jusqu'à ce que la concentration enzymatique devient le facteur limitant[2].
Il importe de noter que les substrats en éprouvette n'imitent pas forcément les substrats indigènes et corporels de l'enzymes en vie. C'est-à-dire que les enzymes n'effectuent pas nécessairement toutes les réactions dans le corps qui sont possibles dans le laboratoire. Par exemple, alors que l'hydrolase d'amide d'acide gras (HAAG) est capable d'hydrolyser (défaire à l'eau) les endocannabinoïdes de 2-arachidonylglycérol et de l'anandamide à des taux comparables dans le laboratoire, le dérangement génétique ou pharmacologique de l'HAAG élève ce dernier mais pas le premier, suggérant que le 2-AG n'est pas un substrat de l'HAAG dans le vivant.
