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« Substrat enzymatique » : différence entre les versions

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Erreur critique. Une enzyme n'entre pas dans le bilan final de l'équation. Ce n'est qu'un catalyseur organique.
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{{voir homonymes|substrat}}
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En [[biochimie]], un '''substrat enzymatique''' est une [[molécule]] utilisée comme réactif de départ dans une [[réaction chimique]] catalysée par une [[enzyme]] (comme l'[[amidon]] pour l'[[amylase]]). Le ou les substrats se fixent dans le [[site actif]] de l'enzyme dans une géométrie qui favorise leur réaction, transformation ou dégradation. Les molécules libérées par l'enzyme après réaction des substrats sont appelées les produits.
En [[enzymologie]], on désigne par '''substrat enzymatique''' une [[molécule]] subissant une [[réaction chimique]] catalysée par une [[enzyme]]<ref>http://www.chusa.jussieu.fr/disc/bio_cell/PCEM1/Cours/FCess_Enzymo_2006.pdf</ref> (ex : l'[[amidon]] est hydrolysé par l'[[amylase]]). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simple (ex : [[catalase]] dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention :
* Est appelée '''substrat''' la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le [[site actif]] de l'enzyme (ex : dans le cas de l'amidon hydrolysée par l'amylase, l'eau n'est pas considérée comme le substrat de l'enzyme au contraire de l'amidon ou du glycogène).
* Est appelé '''[[réactif (chimie)|réactif]]''' une molécule(s) réagissant avec le substrat et entrant dans le bilan de l'équation chimique finale.
* Est appelé '''produit de réaction''', ou encore '''produits''', la ou les molécule(s) libérée(s) par l'enzyme après catalyse.


<center><math>\begin{matrix} & {}_{\rm{Enzyme}} & \\ \mathrm{Substrat(s)} & \overrightarrow{\qquad\qquad\qquad} & \mathrm{produit(s)}\ \\\end{matrix}</math></center>
{{refnec|En chimie, le substrat dans une réaction est la substance qui réagit avec un [[réactif (chimie)|réactif]] pour former le(s) [[produit de réaction|produit]](s).}}


Lorsque l'enzyme se lie à son substrat, on parle de formation d'un complexe enzyme-substrat. Il en résulte un chagement de conformation de l'enzyme qui peut déboucher
Substrat + Réactif(s) → Produits
* soit directement sur la catalyse de la réaction chimique ;
* soit révéler le site de fixation d'un cofacteur qui permettra le changement de conformation finale et la catalyse de la réaction.
La réaction s'achève avec la libération des produits de réaction.


Éventuellement l'[[enzyme]] peut être associée à un [[groupement prosthétique]]s (ex : [[Acétyl-coenzyme A|coenzyme A]], métalloenzymes, etc) qui réagit dans la réaction catalysée. Il existe une classe particulière de réactifs appelés [[cofacteur]]s, impliqués dans la réaction mais n'entrant pas dans le bilan final de réaction d'une voie métabolique puisqu'ils sont recyclés (ex : [[NADPH]]).
En chimie organique et en [[biochimie]], le substrat (ou les réactifs) est organique. En [[enzymologie]], le catalyseur est une [[enzyme]] (protéine catalysant une réaction biochimique) éventuellement associé à des cofacteurs ([[ion]] métallique ou calcium, [[NADPH]], [[Acétyl-coenzyme A|coenzyme A]]...) et le [[substrat enzymatique]] est typiquement un [[peptide]] (clivé ou modifié à un site spécifique [séquence d'amino-acides]), un cofacteur, une sonde fluorescente,...

== Description ==
Un substrat enzymatique est une molécule qui subit l'action d'une [[enzyme]]<ref>http://www.chusa.jussieu.fr/disc/bio_cell/PCEM1/Cours/FCess_Enzymo_2006.pdf</ref>. Les enzymes catalysent des réactions chimiques dont les substrats font partie. Dans le cas d'un seul substrat, ceci s'attache au [[site actif]] de l'enzyme et un complexe enzyme-substrat se forme. Le substrat se mue en un ou plusieurs produits, qui se dégageront du site actif, dorénavant libre à accepter un autre molécule de substrat.

: ''' E + S ⇌ ES → E + P'''


Tandis que les étapes de liaison (première étape) et libération (troisième) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de chymosine et catalase mentionnés ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la [[voie métabolique]] de la [[glycolyse]]). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la [[vitesse de réaction]] monte jusqu'à ce que la concentration enzymatique devient le [[facteur limitant]]<ref>point 3, http://biochimej.univ-angers.fr/Page2/COURS/4EnzymologieLicence/1COURS1/111Cours.html#ComplexeES</ref>.
Tandis que les étapes de liaison (première étape) et libération (troisième) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de chymosine et catalase mentionnés ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la [[voie métabolique]] de la [[glycolyse]]). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la [[vitesse de réaction]] monte jusqu'à ce que la concentration enzymatique devient le [[facteur limitant]]<ref>point 3, http://biochimej.univ-angers.fr/Page2/COURS/4EnzymologieLicence/1COURS1/111Cours.html#ComplexeES</ref>.

Il importe de noter que les substrats [[in vitro|en éprouvette]] n'imitent pas forcément les substrats indigènes et corporels de l'enzymes en vie. C'est-à-dire que les enzymes n'effectuent pas nécessairement toutes les réactions dans le corps qui sont possibles dans le laboratoire. Par exemple, alors que l'hydrolase d'amide d'acide gras (HAAG) est capable d'[[hydrolyse|hydrolyser]] (''défaire à l'eau'') les [[endocannabinoïde]]s de [[2-arachidonylglycérol]] et de l'[[anandamide]] à des taux comparables dans le laboratoire, le dérangement génétique ou pharmacologique de l'HAAG élève ce dernier mais pas le premier, suggérant que le 2-AG n'est pas un substrat de l'HAAG dans le vivant.


== Références ==
== Références ==

Version du 23 mai 2016 à 13:25

En enzymologie, on désigne par substrat enzymatique une molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme[1] (ex : l'amidon est hydrolysé par l'amylase). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simple (ex : catalase dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention :

  • Est appelée substrat la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le site actif de l'enzyme (ex : dans le cas de l'amidon hydrolysée par l'amylase, l'eau n'est pas considérée comme le substrat de l'enzyme au contraire de l'amidon ou du glycogène).
  • Est appelé réactif une molécule(s) réagissant avec le substrat et entrant dans le bilan de l'équation chimique finale.
  • Est appelé produit de réaction, ou encore produits, la ou les molécule(s) libérée(s) par l'enzyme après catalyse.
Échec de l’analyse (SVG (MathML peut être activé via une extension du navigateur) : réponse non valide(« Math extension cannot connect to Restbase. ») du serveur « http://localhost:6011/fr.wikipedia.org/v1/ » :): {\displaystyle \begin{matrix} & {}_{\rm{Enzyme}} & \\ \mathrm{Substrat(s)} & \overrightarrow{\qquad\qquad\qquad} & \mathrm{produit(s)}\ \\\end{matrix}}

Lorsque l'enzyme se lie à son substrat, on parle de formation d'un complexe enzyme-substrat. Il en résulte un chagement de conformation de l'enzyme qui peut déboucher

  • soit directement sur la catalyse de la réaction chimique ;
  • soit révéler le site de fixation d'un cofacteur qui permettra le changement de conformation finale et la catalyse de la réaction.

La réaction s'achève avec la libération des produits de réaction.

Éventuellement l'enzyme peut être associée à un groupement prosthétiques (ex : coenzyme A, métalloenzymes, etc) qui réagit dans la réaction catalysée. Il existe une classe particulière de réactifs appelés cofacteurs, impliqués dans la réaction mais n'entrant pas dans le bilan final de réaction d'une voie métabolique puisqu'ils sont recyclés (ex : NADPH).

Tandis que les étapes de liaison (première étape) et libération (troisième) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de chymosine et catalase mentionnés ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la voie métabolique de la glycolyse). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la vitesse de réaction monte jusqu'à ce que la concentration enzymatique devient le facteur limitant[2].

Références