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« Pectinase » : différence entre les versions

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'''Pectinase''' est un terme générique désignant des [[enzyme]]s capables de décomposer la [[pectine]], un [[polysaccharide]] présent dans les [[Paroi pectocellulosique|parois cellulaires]] des [[plante]]s.
'''Pectinase''' est un terme générique désignant des [[enzyme]]s capables de décomposer la [[pectine]], un [[polysaccharide]] présent dans les [[Paroi pectocellulosique|parois cellulaires]] des [[plante]]s.
L'une des pectinases les plus étudiées, et les plus utilisées commercialement est la polygalacturonase.
L'une des pectinases les plus étudiées, et les plus utilisées commercialement est la [[polygalacturonase]].


== Utilisation ==
== Utilisation ==

Version du 6 janvier 2018 à 13:31

Pectinase est un terme générique désignant des enzymes capables de décomposer la pectine, un polysaccharide présent dans les parois cellulaires des plantes. L'une des pectinases les plus étudiées, et les plus utilisées commercialement est la polygalacturonase.

Utilisation

La pectinase peut être utilisée, liée à la cellulase, pour obtenir des protoplastes à partir de cellules végétales. En agroalimentaire, elle est aussi ajoutée :

  • aux fruits, comme le cassis, pour augmenter la quantité de jus de fruits obtenu ;
  • aux jus de fruits pour les clarifier car le trouble de certain jus de fruits est dû à la présence de pectines[1].

Explication

La paroi squelettique étant constituée de pectine (et de cellulose) la pectinase va décomposer la pectine et, se faisant, libérera les cellules végétales de la paroi squelettique.

Propriétés protéiniques

Étant une enzyme, la pectinase est également une protéine sécrétée par divers micro-organismes et pouvant être dénaturée par l'action néfaste d'une trop grande ou trop faible température ou de trop grandes acidités ou alcalinités. Son pH d'efficacité maximale se situe entre 4,0 et 5,0. Sa température d'efficacité maximale se situe entre 45 et 50°C.

Références

  1. La biologie de A à Z, 1100 entrées et des conseils pour réviser, Bill Indge Dunod, 2007