Substrat enzymatique

En biochimie, un substrat enzymatique est une molécule qui subit l'action d'une enzyme. Les enzymes catalysent des réactions chimiques dont les substrats font partie. Dans le cas d'un seul substrat, ceci s'attache à le site actif de l'enzyme et un complexe enzyme-substrat se forme. Le substrat se mue en un ou plusieurs produits, qui se dégageront du site actif, dorénavant libre à accepter un autre molécule de substrat. Dans le cas de plusieurs substrats, ils peuvent se lier l'un après l'autre au site actif, avant de s'entre-agir pour produire des produits.

Par exemple, la formation du lait caillé est une réaction qui se produit après l'ajout de l'enzyme de la présure. Dans cette réaction, le substrat est une protéine laitière (par ex. la caséine) et l'enzyme est la chymosine. Les produits sont deux peptides formés par la fission du plus grand substrat peptidique. Un autre exemple est le décomposition chimique de l'eau oxygénée effectuée par l'enzyme catalase. Puisque les enzymes sont des catalyseurs/tisonniers, les réactions qu'ils effectuent ne les changent pas. Les substrats, cependant, se muent en produits. Dans ce dernier cas, l'eau oxygénée est convertie en eau et oxygène gazeux.

E + S ⇌ ES → E + P

où E = enzyme, S = substrat, P = produit

Tandis que les étapes de liaison (première étape) et libération (troisième) sont, en général, réversibles, l'étape centrale peut être irréversible (comme dans les réactions de chymosine et catalase mentionnés ci-dessus) ou réversible (maintes réactions dans la voie métabolique de la glycolyse). En augmentant la concentration du substrat, et donc le nombre de complexes enzyme-substrat, la vitesse de réaction monte jusqu'à ce que la concentration enzymatique devient le facteur limitant.

Il importe de noter que les substrats en éprouvette n'imitent pas forcément les substrats indigènes et corporels de l'enzymes en vie. C'est-à-dire que les enzymes n'effectuent pas nécessairement toutes les réactions dans le corps qui sont possibles dans le laboratoire. Par exemple, alors que l'hydrolase d'amide d'acide gras (HAAG) est capable d'hydrolyser (défaire à l'eau) les endocannabinoïdes de 2-arachidonylglycérol et de l'anandamide à des taux comparables dans le laboratoire, le dérangement génétique ou pharmacologique de l'HAAG élève ce dernier mais pas le premier, suggérant que le 2-AG n'est pas un substrat de l'HAAG dans le vivant.