Pullulanase
Apparence
Pullulanase
N° EC | EC |
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N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
La pullulanase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques α(1→6) du pullulane, de l'amylopectine et du glycogène, ainsi que celles des dextrines limites α et β de ces deux derniers. Les pullulanases de type I attaquent spécifiquement les liaisons osidiques α(1→6) tandis que les pullulanases de type II sont également capables d'hydrolyser les liaisons osidiques α(1→4).
Cette enzyme est produite par diverses bactéries et archées. Il s'agit par exemple d'une exoenzyme constituée par une lipoprotéine liée à la surface cellulaire de bactéries à Gram négatif du genre Klebsiella.
Notes et références
- (en) Hans Bender et Kurt Wallenfels, « [95] Pullulanase (an amylopectin and glycogen debranching enzyme) from Aerobacter aerogenes », Methods in Enzymology, vol. 8, , p. 555-559 (DOI 10.1016/0076-6879(66)08100-X, lire en ligne)
- (en) Lee, E.Y.C. and Whelan, W.J., The Enzymes, vol. 5, New York, 3e, , 191–234 p., « Glycogen and starch debranching enzymes »
- (en) D. Manners, « Observations on the specificity and nomenclature of starch debranching enzymes », Journal of Applied Glycoscience, vol. 44, , p. 83-85