Prényltransférase
| Pfam | PF00432 |
|---|---|
| Clan Pfam | CL0059 |
| InterPro | IPR001330 |
| PROSITE | PDOC00825 |
| SCOP | 1SQC |
| SUPERFAMILY | 1SQC |
| Famille OPM | 37 |
| Protéine OPM | 1W6K |
Les prényltransférases forment une classe d'enzymes qui transfèrent des groupes allyliques prényle sur des composés accepteurs. Les prényltransférases désignent généralement les prényl-diphosphate synthases[2]. On les répartit traditionnellement en deux classes en fonction de la stéréochimie de leurs produits de réaction : la classe cis (ou Z) et la classe trans (ou E). La déhydrodolichyl-diphosphate synthase (en), qui produit un précurseur du dolichol, est une prényltransférase cis tandis que la diméthylallyltranstransférase et la géranylgéranyle diphosphate synthase sont des prényltransférases trans.
La sous-unité β des farnésyltransférases (en) assure la liaison au peptide. Une squalène-hopène cyclase est une enzyme bactérienne qui catalyse la cyclisation du squalène en hopène, étape clé de la biosynthèse des hopanoïdes[1]. La lanostérol synthase catalyse quant à elle la cyclisation du (S)-2,3-oxydosqualène en lanostérol, précurseur du cholestérol, des hormones stéroïdiennes et de la vitamine D chez les vertébrés ou de l'ergocalciférol chez les mycètes[3]. La cycloarténol synthase est une enzyme des plantes qui convertit le (S)-2,3-oxydosqualène en cycloarténol.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) K. Ulrich Wendt, Karl Poralla et Georg E. Schulz, « Structure and Function of a Squalene Cyclase », Science, vol. 277, no 5333, , p. 1811-1815 (PMID 9295270, DOI 10.1126/science.277.5333.1811, JSTOR 2893840, lire en ligne)
- (en) Seiji Takahashi et Tanetoshi Koyama, « Structure and function of cis‐prenyl chain elongating enzymes », The Chemical Record, vol. 6, no 4, , p. 194-205 (PMID 16900467, DOI 10.1002/tcr.20083, lire en ligne)
- (en) Karl Poralla, Andreas Hewelt, Glenn D. Prestwich, Ikuro Abe, Ina Reipen et Georg Sprenger, « A specific amino acid repeat in squalene and oxidosqualene cyclases », Trends in Biochemical Sciences, vol. 19, no 4, , p. 157-158 (PMID 8016864, DOI 10.1016/0968-0004(94)90276-3, lire en ligne)
